角蛋白相关蛋白KAP8.1抗体
2017-07-19 13:44  点击:1317
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Anti-KAP8.1抗体,角蛋白相关蛋白KAP8.1抗体

【规 格】:100ug,200ug,1mg
【产品浓度】:1mg/ml
【克隆类型】:兔源(polyclonal),鼠源(monoclonal)
【产品应用】: 应用领域(仅适用于科研实验): Western blotting、Immunohistocry、ELISA、IF、IHC-P、IHC-F等,具体适用的实验和针对的物种请来电或QQ咨询。公司提供Elisa实验配对抗体抗原,需要请或QQ咨询。

酶联免疫吸附试验(ELISA)用来对一个特定的可溶性蛋白分子进行定性和定量分析,如血清, 或液体的样品,如生物体液和细胞培养物上清液中的特异性抗体或蛋白质的有无及浓度。此方法是利用了聚苯乙烯检测板吸附蛋白质或抗体的能力及抗体特异性结合靶抗原的能力。一般来说,此方法可通过检测实验样品在一定波长下的吸光度,再结合已知的抗原或抗体浓度标准曲线,计算出检测样品中此抗原或抗体的浓度。有3种常用的ELISA检测方法。直接酶联试验使用不同量化的单克隆抗体来确定溶液中的某种特定抗原的浓度。 间接酶联试验是用来检测溶液中的抗原特异性抗体的含量。酶联斑点类似于夹心ELISA法检测细胞因子或其他可溶性因子,是通过结合在检测板上的单克隆抗体来捕获把抗原,以及可以用于进行比色测定的酶联第二单克隆抗体检测捕获的靶抗原。

Anti-KAP8.1抗体,角蛋白相关蛋白KAP8.1抗体

在生物医学研究领域,抗体是一类使用其频繁的试剂。因其具有针对某种(些)特定表位的高敏感性和高特异性而成为研究应用中的理想试剂选择。此外,随着生物技术的不断发展进步,更加促进了抗体的大规模的生产和应用。在19世纪90年代,von Behring和Kitasato先发现并描述了抗体。当时发现,非活性毒素能够在动物体内诱导出保护性免疫反应,从而对抗活性毒素,而且把这些产生了免疫保护的动物血清转移注射给其他动物,接受转移的动物也能获得同样的免疫保护。因此,抗体初被称为抗毒素。但是,抗体后来才被发现其可以识别非常多种类的抗原。根据简单的定义,抗体即是B淋巴细胞抗原受体的可溶性形式,专门由成熟的B淋巴细胞产生。抗体免疫球蛋白分子由2条重链和2条轻链构成,根据其结构不同,可以把小鼠和人体内的抗体分为五类亚型。抗体分子的各个链之间以二硫键相连,从而使整个分子具有一定的灵活性。

Anti-KAP8.1抗体,角蛋白相关蛋白KAP8.1抗体

分子中没有轻链的部分称为可变区或Fc段(可结晶部分);此区域是由一组固定的基因所决定,同一个种属中的所有同亚型抗体此区域是一致的。分子中既有重链又有轻链的部分称为恒定区或Fab段(抗原结合区); 此区域的端包含识别并结合靶抗原表位的高可变位点。Fab段也是由一组固定的基因决定,但需要进一步的体细胞突变产生独特的和高特异的可变位点。
目前是在动物体内或动物细胞内生产抗体。可从我司购买或通过实验自行制备获得单克隆抗体(同种类亚型和抗原特异性)和多克隆(不同种类亚型和抗原特异性)抗体。多克隆抗体从被免疫靶抗原的动物体内的血清分离获得。而多克隆抗体是针对某一特定抗原中不同表位的不同抗体的混合物,因此也有可能包含针对无关蛋白的抗体,这可能会影响测定结果。 此外,多克隆抗体的产生依赖于其来源动物,即使针对的是同一种抗原,也没有2个生产批次的多克隆抗体是完全相同的。相反,单克隆抗体来源于杂交瘤细胞,这是一类永生的克隆细胞系,由小鼠或其他物种的B淋巴细胞与骨髓瘤细胞融合而成。此类细胞可以源源不断地产生完全相同的特异性抗体,这即是现在生产抗体的标准技术。

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免疫沉淀(IP),亦称为“pull-down”实验,即抗体在细胞裂解液, 生物体液, 或其它溶液中标记和沉淀(“pull-down”)分离出相应的目标抗原。通过在抗体的Fc段结合不同类别微珠(例如磁性珠,琼脂糖,琼脂糖凝胶),再用离心或其他机械方法把抗体抗原复合物从总蛋白中分离出来。
IP检测在许多细胞和分子生物学研究很受欢迎。根据其基本的原理,IP常用来纯化目标抗原以进行后续研究。IP也常用于研究稳态细胞或经过特定处理的细胞中的各种蛋白质之间的相互作用。在通过IP研究蛋白质相互作用时,其中一个已知蛋白的抗体将用于免疫沉淀步骤,随后再可通过如免疫印迹法来确定与这个已知蛋白结合并共同沉淀分离出来的另一种蛋白分子。

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